Grupos funcionales de los aminoacidos

Clasificación de los aminoácidos

Los a.a. se pueden agrupar según las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílico. Existen 5 clases principales de a.a.:

Con grupos R apolares y alifáticos

Con grupos R aromáticos (generalmente apolares)

Con grupos polares sin carga

Con grupos cargados negativamente

Con grupos cargados positivamente



Grupos R apolares alifáticos

Los grupos R hidrocarbonados son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas. La glicina (estructura más sencilla) impone el mínimo impedimento estérico, lo que le permite más flexibilidad estructural que cualquier otro a.a. Al contrario, la prolina, por la presencia del grupo amino secundario (imino), reduce la flexibilidad estructural de las proteínas.

Grupos R aromáticos

La fenilalanina, tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromáticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros. El grupo –OH de la tirosina puede formar puentes de H y actúa como un grupo funcional importante en la actividad de algunas enzimas. La tirosina y el triptófaano son significativamente más polares que la fenilalanina (grupo –OH y el N del anillo indólico del triptófano). El triptófano y la tirosina, y en menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la característica absorbancia fuerte de luz por parte de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm.

Grupos R polares sin carga

Los grupos R de estos a.a. son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los a.a. apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí se incluyen la serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida, y la de la cisteína y metionina de su átomo de azufre. La asparagina y glutamina son las amidas de otro 2 a.a. (aspartato y glutamato), en los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína tiene un grupo tiol, que es aprox. Tan ácido como el grupo –OH de la tirosina. La cisteína requiere mención especial, porque se oxida fácilmente formando un aminoácido dimérico unido covalentemente llamado cistina, en la que están unidas 2 moléculas de cisteína mediante un puente disulfuro. Los puentes disulfuros de este tipo se encuentran en muchas proteínas estabilizando sus estructuras.



Grupos R cargados negativamente (acídicos)

Los 2 a.a. que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

Grupos R cargados positivamente (básicos)

Los a.a. en los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posición e de su cadena alifática; arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina, que tiene un grupo imidazol. La histidina es el único a.a. estandar que tiene una cadena lateral con un pKa próximo a la neutralidad.